Localisation cellulaire de la transcription

En moyenne, elles font 1 erreur sur Cependant, pour certains acides aminés, cette reconnaissance peut -être difficile. C'est le cas en particulier de l' isoleucine. Elle est reconnue par une poche située dans la structure de l'isoleucyl-ARNt synthétase qui a une forme complémentaire de celle de l'isoleucine. Cette poche est :. Mais la valine , acide aminé légèrement plus petit que l'isoleucine il n'en diffère que par 1 groupe méthyle , se fixe bien dans cette poche : 1 valine se fixe de manière erronée pour isoleucines, taux d'erreur qui est bien trop élevé.

Il existe donc une étape correctrice " proofreading step " : l'isoleucyl-ARNt synthétase possède un second site actif qui catalyse une réaction d'édition de l'acide aminé fixé. En effet, l'isoleucine ne peut pas se fixer sur ce second site mais en revanche la valine peut s'y fixer : la liaison valine-ARNt est hydrolysée et la valine est éliminée.

Cette étape correctrice diminue le taux d'erreur d'un facteur 3. En , on a découvert que le codon UAG qui est usuellement un codon stop " ambre " présent dans le gène de la monométhylamine méthyltransferase de Methanosarcina barkeri une archée méthanogènique code pour un acide aminé modifié : la pyrrolysine Pyl - O pour le code à 1 lettre. La pyrrolysine est le 22ème acide aminé protéinogènique c'est-à-dire qui entre dans la composition des protéines. Le 21ème acide aminé protéinogènique est la sélénocystéine Sec - U pour le code à 1 lettre - codon UGA usuellement codon stop " opale ".

La spécificité de reconnaissance de l'acide aminé correct par chaque ARNt est déterminée par un ensemble de caractéristiques structurales " identity set " , composé d'un nombre limité de nucléotides, par exemple ceux de l'anticodon et du bras accepteur. Dans le cas de l' ARNt-Ala de Escherichia coli , cette spécificité de reconnaissance est liée uniquement à la seule paire de base G 3 -U 70 située au milieu du bras accepteur.

Source : Naganuma et al. Deux structures cristallines de l'alanyl-ARNt synthétase de l'archée Archaeoglobus fulgidus ont été obtenues en :. Au sein de la paire G 3 -U 70 , G 3 est décalée vers le petit sillon et les deux bases subissent une légère rotation par rapport à la géométrie de type Watson-Crick de A 3 -U Le domaine de reconnaissance de l'ARNt de l'alanyl-ARNt synthétase élargit le grand sillon et entre ainsi en contact avec les deux sillons petit et grand du bras accepteur.

Ce mécanisme explique comment une différence mineure dans la séquence G 3 vs. A 3 est responsable de la sélection spécifique de l'ARNt-Ala : la différence de fixation du subtrat n'est que d'un facteur 2 alors que la différence de la constante catalytique k cat est d'un facteur Voir un cours sur les paramètres cinétiques des enzymes.

Transcription et traduction (synthèse des protéines) - Cours de SVT Première avec Maxicours

Le noyau est séparé du cytoplasme par une double membrane externe et interne, espacées de 30 nm. Adapté de "Biologie moléculaire de la cellule" Alberts et al. Le contenu du noyau communique avec le cytosol via des pores nucléaires. Tout l' ADN chromosomique est contenu dans le noyau. L'ADN est super-enroulé et enveloppé dans des fibres de chromatine associées à des protéines histones. La synthèse des ARN ribosomaux a lieu dans le nucléole qui est une structure nucléaire distincte au sein du noyau.

Il est dépourvu de membrane et on peut en trouver plusieurs dans un même noyau.


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La membrane externe est en continuité avec le réticulum endoplamique rugueux. La membrane interne est associée à un réseau de protéines, la lamina nucléaire entre la membrane et la chromatine. L'enveloppe nucléaire ne peut être franchie qu'au niveau des pores nucléaires à par noyau. Les pores contrôlent l'état des ARN qui sortent du noyau. Les pores ne laissent entrer dans le nucléoplasme que les protéines qui possèdent une séquence signal qui les adresse au noyau " nuclear localisation signal " - NLS.

Ce filtrage des protéines est capitale pour la régulation de la transcription et la régulation de la réplication de l'ADN. Le pore nucléaire est un complexe protéique une particule de 1,2 10 8 Da! Les protéines et les ARN qui traversent le pore nucléaire se fixent aux filaments. L'essentiel des protéines qui constituent le pore nucléaire sont des nucléoporines. Les ribosomes sont des complexes ribonucléoprotéiques universels : ils sont présents dans les cellules des Eucaryotes et des Procaryotes.

Ils ont été découverts en par George Palade Prix Nobel en Ils sont localisés dans le cytoplasme. Ches les Eucaryotes, ils sont libres ou associés à la membrane nucléaire ou à la membrane du réticulum endoplasmique. Trois des ARN ribosomiques sont transcrits dans les zones fibrillaires du nucléole par l' ARN polymérase I sous la forme d'un précurseur 35S d'environ nucléotides. Les ARN ribosomiques s'associent à des protéines importées dans le nucléole et forment les deux types de sous unités petite et grande des ribosomes.

Les ribosomes sont donc des complexes ribonucléoprotéiques colossaux S est le symbole du Svedberg , unité de mesure du taux de sédimentation en l'honneur de T. Svedberg , prix Nobel de chimie en La biosynthèse et la maturation des ARN ribosomiques. La biosynthèse puis le processus d'assemblage des ribosomes impliquent plus de facteurs protéiques non ribosomiques appartenant à différentes familles d'enzymes qui utilisent de l'énergie :. Le précurseur des sous-unité est un complexe appelé " Small SubUnit processome " ou " SSU processome " ou pré-ribosome 90S complexe ribonucléoprotéique de 2.


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Les 2 types de sous-unités quittent séparément le nucléole et ensuite le noyau via les pores nucléaires. L'assemblage des 2 types de sous-unités est effectué dans le cytoplasme. Les ribosomes ne peuvent pas revenir dans le noyau évitant ainsi toute synthèse protéique dans celui-ci. Source figures : "Principes de Biochimie" Horton et al. Figure ci-dessous : modèle de l'ARN de la grande sous-unité du ribosome.

Source : Armache et al. Ce modèle est basé sur la carte électronique obtenue par cryomicroscopie électronique à une résolution de 5. Voir 2 articles capitaux qui ont décrit la structure 3D des ribosomes et leur mode de fonctionnement :. La fonction des ribosomes est de synthétiser les protéines en décodant l'information contenue dans les ARN messagers : c'est la traduction.

Quand la traduction est terminée, les deux sous-unités se dissocient. Plusieurs ribosomes peuvent être associés à un même ARNm et chacun de ces ribosomes synthètise une chaîne polypeptidique photographie ci-contre. Ces groupes de ribosomes sont appelés polyribosomes. Source : "Role of the Ribosome" University of Texas. Voir une trés belle animation du processus. Source : Alberts et al. Garland Science Publishing. La traduction suit un ordre précis d'événements : initiation , élongation et terminaison de la traduction. La traduction est un processus cyclique au cours duquel la terminaison suit l'élongation qui elle-même suit l'initiation et ainsi de suite.

Les sous-unités du ribosome sont dissociées à la fin de la terminaison avant qu'un nouveau cycle ait lieu. Ces événements requièrent un très grand nombre de protéines appelés facteurs. La synthèse peptidique s'effectue de l' extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique : l'élongation s'effectue par addition séquentielle d'un acide aminé à l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique liée au ribosome. L'initiation de la traduction chez les Procaryotes et les Eucaryotes requiert un ARNt initiateur particulier : le Met-ARNt i Met utilisé pour incorporer le résidu méthionine initial de toutes les protéines.

La formylation s'effectue après que la méthionine soit attachée à l'ARNt. Elle est catalysée par la methionyl-ARNt formyltransférase :. Cet élément est reconnu par complémentarité de séquences dans l'ARNr 16S de la petite sous-unité. Se fixe à la sous-unité 60S et empêche son association avec la sous-unités 40S du ribosome le complexe d'initiation 80S n'est pas formé. Figure ci-dessous : les toutes premières étapes de l' initiation de la traduction. Pour plus de détails, voir la figure 1 de la revue Jackson et al.

Source : Jackson et al. Dans le site A, l'aminoacyl-ARNt fonctionne comme accepteur lors de la formation de la liaison peptidique. Le site P ou Peptidyl est le site ribosomique le plus fréquemment occupé par le peptidyl-ARNt , c'est-à-dire l'ARNt qui porte la chaîne polypeptidique en croissance.

Facteur de transcription

Le site P est aussi appelé le site sensible à la puromycine , un antibiotique qui a des similitudes structurales avec une partie de l'aminoacyl-ARNt. Quand la puromycine se trouve au site A, elle peut former une liaison peptidique avec la chaîne polypeptidique en croissance par. L'ARNt doit avoir l'anticodon correct pour interagir avec le codon de l'ARNm positionné sur le site A pour établir une paire de bases avec la bonne géométrie. Une conformation particulière du ribosome est stabilisée par cette interaction, ce qui fournit un mécanisme pour détecter si l'ARNt lié est correct.

La relecture - correction activité " proofreading " implique en partie la libération de l'aminoacyl-ARNt avant la formation de la liaison peptidique, si la conformation du ribosome générée par cette interaction n'est pas correcte. Le changement de conformation du ribosome qui résulte de la formation du complexe [codon-anticodon] correct entraîne un changement de conformation du site actif de EF-Tu fixé ce qui induit l'apparition de son activité GTPase.

La conformation de l'ARNt se relâche et le bras accepteur est repositionnée pour favoriser la formation de la liaison peptidique. Ce processus s'appelle l' accomodation. L'accomodation inclue la rotation de l'extrémité 3' simple brin du bras accepteur de l'ARNt au site A autour d'un axe qui traverse le centre peptidyl transférase de la grande sous-unité ribosomique. Ceci positionne l'extrémité 3' avec son acide aminé attaché dans le site actif près de l'extrémité 3' de l'ARNt au site P, et près de l'embouchure du tunnel par lequel le polypeptide naissant quitte le ribosome.

Voir un site extrêmement détaillé sur ce processus. La transpeptidation ou formation de la liaison peptidique implique une attaque nucléophile du groupement aminé de l'acide aminé lié au groupement hydroxyle en 3' de l'adénosine terminale de l'ARNt au site A sur le groupement carbonyle de l'acide aminé auquel est attaché le polypeptide naissant lié par une liaison ester à l'ARNt au site P. La formation de la liaison peptidique est catalysée par le ribosome lui-même : elle est favorisée par la géométrie du "site actif" de l' ARNr 23S chez les Procaryotes de la grande sous-unité ribosomique.

L'ARNr 23S peut être considéré comme un ribozyme à activité peptidyl transférase. Le ribosome déplace un codon vers l'avant sur l'ARNm. La traduction se termine quand l'un de ces codons occupe le site A. Les facteurs sont libérés du ribosome après hydrolyse du GTP. Le ribosome commence un nouveau cycle de traduction sur l'ARNm même dans la plupart des cas. Récemment, 16 structures cristallographiques de ribosomes 80S de Saccharomyces cerevisiae , complexés avec 12 inhibiteurs spécifiques des Eucaryotes et 4 inhibiteurs à large spectre, ont été déterminées.

Tous les inhibiteurs étudiés se fixent exclusivement sur les sites de fixation de l'ARNm et de l'ARNt des deux sous-unités. Cette étude fournit un modèle d'action de la cycloheximide et de la lactimidomycine inhibiteur glutarimide - fixation sur le site E et explique pourquoi la lactimidomycine affecte particulièrement le premier cycle d'élongation. Le schéma ci-dessous montre les étapes de la synthèse des protéines chez les Eukaryotes inhibées par les petits inhibiteurs.

Source : Garreau de Loubresse et al. Le réticulum endoplasmique RE. C'est une extension de la membrane du noyau. Le RE est divisé en RE lisse et RE rugueux sa surface est couverte de ribosomes , en fonction de son apparence au microscope. Le stockage du calcium intracellulaire est une autre fonction assurée par le RE des muscles striés.

Source : " L'organisation structurale de la cellule ". Lors de leur biosynthèse , un tiers des protéines d'une cellule sont dirigées vers le RE pour y être repliées , y subir un contrôle de leur repliement correct et des maturations diverses. Voici quelques exemples de protéines acheminées vers le RE :. Voir la réponse au stress lié à l'accumulation de protéines mal repliées dans le réticulum endoplasmique : " Unfolded protein response " - UPR.

Le canal de translocation des protéines ou translocon. Le transit des protéines dans le réticulum endoplasmique s'effectue via un transporteur, situé dans la membrane du RE , appelé canal de translocation des protéines " Protein Conducting Channel " - PCC ou translocon eucaryotes.

Source : Rapoport T. Figure ci-dessous : Reconstruction du complexe [ ribosome - chaîne polypeptidique en cours de biosynthèse - translocon ]. Les données structurales ont été obtenue par cryo-microscopie électronique. Certaines chaînes polypeptidiques commencent par une séquence appelée peptide signal qui indique à la cellule le compartiment vers lequel les adresser. Il ralentit l'élongation de la chaîne polypeptidique en cours de biosynthèse " elongation arrest ". La chaîne polypeptidique en cours d'élongation emprunte le canal pour passer entièrement dans la lumière du RE dans le cas d'une protéine sécrétée, dirigée vers l'appareil de Golgi ou pour être intégrée à la membrane dans le cas d'une protéine membranaire.

Fil d'Ariane

Il s'agit donc d'un transport co-traductionnel puisque l'élongation de la chaîne polypeptidique continue pendant le passage dans le RE. Ce pore fonctionne dans l'autre sens pour éliminer les protéines mal repliées : c'est le transport rétrograde. Quelques notions sur le code génétique et les codons. Le code génétique a été élucidé au cours des années Le code génétique est universel : il est le même dans tous les organismes aussi bien chez les eucaryotes que chez les procaryotes. Il existe des exceptions en particulier en ce qui concerne l'ADN des mitochondries humaines.

Il correspond à un ensemble d'entités structurales nucléotidiques appelés codons. Le codon génétique correspond à l'enchaînement ordonné de 3 bases nucléotidiques ou triplet permettant de définir le code d'un acide aminé.

Synthèse des protéines

Le code génétique est dit redondant ou dégénéré. Le codon AUG code pour une méthionine : ce codon initie la traduction de toutes les chaînes polypeptidiques. Il code aussi toute méthionine interne à la chaîne polypeptidique. Leur rôle est d' arréter la traduction. Résultats du séquençage du génome humain.

Pour chacun des 64 codons, sont montrés sur la figure ci-dessous :. Source : Lander et al. Roger D. He et al. Aller au site. Schaller et al. From structure to mechanism " Transcription 2, - Sarkar N. Cheng et al. Goldman et al. Bashkirov et al. Cell Biol. Eulalio et al. Parker, R. Un excellent desriptif des pores nucléaires et des complexes nucléoporines : "The nuclear pore complex becomes alive: new insights into its dynamics and involvement in different cellular processes".

Ban et al. Nissen et al. Rapoport T. Armache et al. Lander et al. Jackson et al.

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Le noyau cellulaire recèle des usines à transcrire les gènes

Garreau de Loubresse et al. Kelleher et al. Nozawa et al. La synthèse des protéines. Présentation générale a. Représentations schématiques des chaînes d'acides ribonucléiques ou d'acides désoxyribonucléiques 2. La transcription a. Les ribosomes a. Assemblage des sous-unités ribosomiques 5.

La traduction a. Terminaison de la traduction 6. Le réticulum endoplasmique 7. Le canal de translocation des protéines ou translocon 8.

Quelques notions sur le code génétique et les codons 9. La dégradation des protéines : l'ubiquitine et le protéasome Liens Internet et références bibliographiques. Schéma des étapes de la synthèse des protéines chez les eucaryotes 1ère étape : la transcription des gènes de l'ADN en ARN prémessager a lieu dans le noyau. Les ARNt sont synthétisés dans le noyau. Les bases azotées constitutives des acides nucléiques. Voir ci-dessous la structure de ces bases azotées. Représentations schématiques des chaînes d'acides ribonucléiques ou d'acides désoxyribonucléiques Le ribofurannose ARN ou le 2-désoxyribofurannose ADN sont les oses constitutifs des acides nucléiques.

La base azotée est représentée par la lettre correspondante. P représente le groupement phosphoryle lié au carbone 5 'du ribofurannose. Monod , F. Jacob et leurs collaborateurs. Ils participent à divers mécanismes métaboliques dont la maturation des ARN. Ces petits ARN possèdent souvent une activité catalytique. Codage de l'information numérique dans de l'ADN La production de ressources numériques, la transmission de données et leur stockage ont révolutionné notre vie moderne. L'analyse théorique indique que le stockage dans de l'ADN est : une technologie d'archivage numérique à long terme réaliste applicable à une échelle bien au-delà des volumes actuels de stockage de l'information.

La transcription chez Escherichia coli Procaryotes Chez Escherichia coli , l' ARN polymérase est une protéine oligomérique constituée de 6 sous-unités. Source : "3D structures - Darst Lab" Elle est de forme irrégulière et l'un des bords est creusé d'un sillon assez long pour adapter un ADN bicaténaire de 16 paires de bases. Elle est impliquée dans l'initiation et l'élongation. Hunter Ces séquences sont dites consensus car elles reflètent l'emploi le plus fréquent de certains nucléotides à des positions précises par le plus grand nombre d'organismes pour lesquels on a ce type de données.

La terminaison Rho-dépendante Une courte séquence d'ADN, riches en paires G-C 3 liaisons hydrogènes donc plus fortement liées suivie de plusieurs U, est transcrite en " épingle à cheveux " ce qui stoppe la progression de l'ARN polymérase. ARN polymérase. Ce complexe assure : le chargement précis de l'ARN polymérase II Pol II sur le bon site de démarrage de la transcription la déshybridation ouverture de l'ADN au niveau du promoteur le relarguage de Pol II du promoteur Cependant, certains mécanismes moléculaires et certaines fonctions de ce complexe sont encore inconnus, notamment par manque d'informations structuralles en raison de la taille gigantesque du complexe de pré-initiation 2 millions Da.

Les modèles obtenus à différentes étapes de l'initiation de la transcription décrivent les interactions entre les molécules de ce complexe : ils expliquent comment TFIIF recrute Pol II et le promoteur pour stabiliser le complexe "fermé" de pré-initiation et le complexe promoteur "ouvert". Le médiateur Le médiateur " mediator " est un complexe protéique constitué de plusieurs dizaines de sous-unités qui agit en tant que co-activateur en se fixant au complexe de préinitiation de la transcription.

La terminaison de la transcription chez les Eucaryotes Elle s'effectue selon différents processus , qui dépendent de la polymérase employée. Dans le cas des gènes transcrits par Pol I , la transcription s'arrête avec un facteur de terminaison, via un mécanisme semblable au mécanisme rho-dépendant chez les bactéries. La transcription des gènes transcrits par Pol II peut continuer sur des centaines, voire des milliers, de nucléotides au-delà de la fin de la séquence codante.

Le brin d'ARN est alors coupé par un complexe qui s'associe à la polymérase. Cette coupure, couplée semble-t-il à la terminaison de la transcription s'effectue au niveau d'une séquence consensus. Dans le cas des gènes transcrits par Pol III , la transcription s'arrête après la transcription d'une séquence de terminaison qui contient un segment polyuracile, via un mécanisme semblable au mécanisme rho-indépendant chez les procaryotes.

Ce complexe est reconnu par les pores nucléaires. Les enzymes " mRNA-capping enzyme catalytic subunit " qui catalysent l'addition de la coiffe sont : a. Coiffe des ARN des bactéries Chez les bactéries, le mécanisme d'addition de coiffe et la nature chimique de cette coiffe sont différents de ceux des Eucaryotes.

La poly-adénylation des ARN messagers Figure ci-dessous : schéma simplifié d'un gène Eucaryote et d'un transcrit issu de ce gène. L'épissage alternatif Les génes sont transcrits sous forme d'ARN messagers pré-matures synonymes : transcrits primaires - pré-ARNm qui contiennent des introns séquences de l'ARN non retenues dans la séquence finale qui code la protéine ou l'ARN et des exons qui sont assemblés selon différentes combinaisons épissage alternatif.

En conséquence, les EST qui dérivent de l'extrémité 5' correspondent souvent à des séquences internes du gène. Certains gènes possèdent plusieurs extrémités 3'. Les P-bodies Les granules de dégradation des ARN " Processing bodies " ou " P-bodies " sont des structures granulaires localisées dans le cytoplasme des cellules eucaryotes. Digestion exo-nucléolytique de l'extrémité 3' : L'exosome : voir des structures 3D des exosomes par cryo-microscopie électronique EM DataBank.

C'est un élément central de la voie de dégradation des ARNm cytoplasmiques à partir de l'extrémité 3' chez la levure. Les ARNt cytoplasmiques peuvent être aussi rétro-importées dans le noyaux, directement ou indirectement, par l'intermédiaire de Mtr Adapté de " Transfer RNA " Wikipedia L'extrémité 3' est appelée bras accepteur " acceptor stem " : c'est là que se fixe l'acide aminé.

Différences entre les 2 classes d'aminoacyl-ARNt synthétases. Le site actif est constitué d'environ acides aminés et n'inclue pas le domaine de fixation de l'extrémité 3' de l'ARNt bras accepteur CCA. Le site actif est constitué d'environ acides aminés et inclue le domaine de fixation de l'extrémité 3' de l'ARNt bras accepteur CCA. Le site actif est localisé dans la partie N -terminale de ces enzymes. Le site actif est localisé dans la partie C -terminale de ces enzymes. Le site actif est un repliement basé sur un pli Rossmann. Ces enzymes fixent les acides aminés volumineux et encombrants : poche du site de fixation ouverte et accessible.

Ces enzymes fixent les petits acides aminés : poche du site de fixation profondément enfouie. Nous ne publierons jamais en votre nom sur votre page et ne récupérons pas vos données personnelles. Vous êtes déjà inscrit? Vous n'êtes pas encore inscrit? Cliquez ici pour vous inscrire! Accueil Cours de biologie Structure du vivant Biologie moléculaire Lecture d'un cours. Cours : La transcription de l'ADN search. Tendances : mitochondries golgi anatomie cellule artère articulation tissu noyau membrane plasmique apoptose cycle cellulaire.

Merci de partager cette page sur les réseaux Partager. A Définition La transcription est un processus biologique ubiquitaire qui consiste, au niveau de la cellule, en la copie des régions dites codantes de l'ADN en molécules d'ARN. B Mécanismes généraux 1 Différentes étapes Une unité de transcription s'étend toujours d'un site d'initiation de la transcription jusqu'à une région de terminaison de la transcription.

Le mécanisme général de la transcription pourra donc être divisé en 3 étapes distinctes : l'initiation de la transcription : reconnaissance du début de l'unité de transcription l'élongation de la chaine ribonucléotidique : polymérisation de la chaine d'ARN la terminaison de la transcription : nécessite la reconnaissance de la région de terminaison. C Les ARN polymérases : structure et fonctionnement 1 Propriétés générales Ces ARN polymérases sont très complexes dont la structure précise est très variable selon les espèces.

On peut distinguer 4 grands types structuraux d'ARN polymérases : un type "procaryote" 3 types "eucaryotes" Ces différentes ARN polymérases étudiées in vitro travaillent globalement de la même façon. Retour à l'index des catégories ou à la catégorie " Biologie moléculaire ". Florent Webmaster du site, Florent a désiré partager ce cours avec vous afin de promouvoir la diffusion du savoir à travers le web.

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Les chromosomes Classé dans : Biologie moléculaire.

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